Продукты
Реактивы для учёных
PNGASE F
Продукты
Реактивы для учёных
PNGASE F
Продукты
Реактивы для учёных
PNGASE F
Продукты
Реактивы для учёных
PNGASE F
Продукты
Реактивы для учёных
PNGASE F
Рекомбинантная N‑гликозидаза
Гидролизует внутреннюю связь между N‑ацетилглюкозамином и остатком аспарагина в N‑гликозилированных белках.
Структура и последовательность отщеплённых олигосахаридных цепей N‑гликана остаются неповреждёнными и пригодными для дальнейшего анализа.
Используется для контроля и исследования гликозилирования антител и других рекомбинантных белков.
Рекомбинантная N‑гликозидаза
Гидролизует внутреннюю связь между N‑ацетилглюкозамином и остатком аспарагина в N‑гликозилированных белках.
Структура и последовательность отщеплённых олигосахаридных цепей N‑гликана остаются неповреждёнными и пригодными для дальнейшего анализа.
Используется для контроля и исследования гликозилирования антител и других рекомбинантных белков.
Рекомбинантная N‑гликозидаза
Гидролизует внутреннюю связь между N‑ацетилглюкозамином и остатком аспарагина в N‑гликозилированных белках.
Структура и последовательность отщеплённых олигосахаридных цепей N‑гликана остаются неповреждёнными и пригодными для дальнейшего анализа.
Используется для контроля и исследования гликозилирования антител и других рекомбинантных белков.
Рекомбинантная N‑гликозидаза
Гидролизует внутреннюю связь между N‑ацетилглюкозамином и остатком аспарагина в N‑гликозилированных белках.
Структура и последовательность отщеплённых олигосахаридных цепей N‑гликана остаются неповреждёнными и пригодными для дальнейшего анализа.
Используется для контроля и исследования гликозилирования антител и других рекомбинантных белков.
Рекомбинантная N‑гликозидаза
Гидролизует внутреннюю связь между N‑ацетилглюкозамином и остатком аспарагина в N‑гликозилированных белках.
Структура и последовательность отщеплённых олигосахаридных цепей N‑гликана остаются неповреждёнными и пригодными для дальнейшего анализа.
Используется для контроля и исследования гликозилирования антител и других рекомбинантных белков.
Рисунок 1.
Результат действия N‑гликозидазы на N‑гликозилированный пептид.
Рисунок 1.
Результат действия N‑гликозидазы на N‑гликозилированный пептид.
Описание
Описание
Описание
Описание
Описание
Рекомбинантный фермент, полученный из дрожжей Pichia pastoris. Содержит С‑концевой гистидиновый таг. Рекомбинантная N‑гликозидаза представлена смесью трёх гликозилированных форм, молекулярной массой 32, 36.5 и 38 кДа.
Рекомбинантный фермент, полученный из дрожжей Pichia pastoris. Содержит С‑концевой гистидиновый таг. Рекомбинантная N‑гликозидаза представлена смесью трёх гликозилированных форм, молекулярной массой 32, 36.5 и 38 кДа.
Рекомбинантный фермент, полученный из дрожжей Pichia pastoris. Содержит С‑концевой гистидиновый таг. Рекомбинантная N‑гликозидаза представлена смесью трёх гликозилированных форм, молекулярной массой 32, 36.5 и 38 кДа.
Рекомбинантный фермент, полученный из дрожжей Pichia pastoris. Содержит С‑концевой гистидиновый таг. Рекомбинантная N‑гликозидаза представлена смесью трёх гликозилированных форм, молекулярной массой 32, 36.5 и 38 кДа.
Рекомбинантный фермент, полученный из дрожжей Pichia pastoris. Содержит С‑концевой гистидиновый таг. Рекомбинантная N‑гликозидаза представлена смесью трёх гликозилированных форм, молекулярной массой 32, 36.5 и 38 кДа.
Рекомбинантная N‑гликозидаза (PNGase) — N‑концевая-гликопептид-(N‑ацетил-β‑D‑гюкозаминил)-L‑аспарагин амидогидролаза из бактерии Flavobacterium meningosepticum. Это фермент, который удаляет N‑связанные олигосахариды из гликозилированных белков (Рисунок 1).
Рекомбинантная N‑гликозидаза (PNGase) — N‑концевая-гликопептид-(N‑ацетил-β‑D‑гюкозаминил)-L‑аспарагин амидогидролаза из бактерии Flavobacterium meningosepticum. Это фермент, который удаляет N‑связанные олигосахариды из гликозилированных белков (Рисунок 1).
Рекомбинантная N‑гликозидаза (PNGase) — N‑концевая-гликопептид-(N‑ацетил-β‑D‑гюкозаминил)-L‑аспарагин амидогидролаза из бактерии Flavobacterium meningosepticum. Это фермент, который удаляет N‑связанные олигосахариды из гликозилированных белков (Рисунок 1).
Рекомбинантная N‑гликозидаза (PNGase) — N‑концевая-гликопептид-(N‑ацетил-β‑D‑гюкозаминил)-L‑аспарагин амидогидролаза из бактерии Flavobacterium meningosepticum. Это фермент, который удаляет N‑связанные олигосахариды из гликозилированных белков (Рисунок 1).
Рекомбинантная N‑гликозидаза (PNGase) — N‑концевая-гликопептид-(N‑ацетил-β‑D‑гюкозаминил)-L‑аспарагин амидогидролаза из бактерии Flavobacterium meningosepticum. Это фермент, который удаляет N‑связанные олигосахариды из гликозилированных белков (Рисунок 1).
Активность
Активность
Активность
Активность
Активность
Фермент катализирует гидролиз N‑гликозидной связи между остатком аспарагина и присоединённым к нему олигосахаридом. Необходимыми условиями гидролиза являются: — олигосахарид должен начинаться с двух остатков N‑ацетилглюкозамина; — остаток аспарагина не должен быть N- или С‑концевой аминокислотой белка. Таким образом, N‑гликозидаза пригодна для дегликозилирования белков млекопитающих, дрожжей и некоторых белков растений.
Фермент катализирует гидролиз N‑гликозидной связи между остатком аспарагина и присоединённым к нему олигосахаридом. Необходимыми условиями гидролиза являются: — олигосахарид должен начинаться с двух остатков N‑ацетилглюкозамина; — остаток аспарагина не должен быть N- или С‑концевой аминокислотой белка. Таким образом, N‑гликозидаза пригодна для дегликозилирования белков млекопитающих, дрожжей и некоторых белков растений.
Фермент катализирует гидролиз N‑гликозидной связи между остатком аспарагина и присоединённым к нему олигосахаридом. Необходимыми условиями гидролиза являются: — олигосахарид должен начинаться с двух остатков N‑ацетилглюкозамина; — остаток аспарагина не должен быть N- или С‑концевой аминокислотой белка. Таким образом, N‑гликозидаза пригодна для дегликозилирования белков млекопитающих, дрожжей и некоторых белков растений.
Фермент катализирует гидролиз N‑гликозидной связи между остатком аспарагина и присоединённым к нему олигосахаридом. Необходимыми условиями гидролиза являются: — олигосахарид должен начинаться с двух остатков N‑ацетилглюкозамина; — остаток аспарагина не должен быть N- или С‑концевой аминокислотой белка. Таким образом, N‑гликозидаза пригодна для дегликозилирования белков млекопитающих, дрожжей и некоторых белков растений.
Фермент катализирует гидролиз N‑гликозидной связи между остатком аспарагина и присоединённым к нему олигосахаридом. Необходимыми условиями гидролиза являются: — олигосахарид должен начинаться с двух остатков N‑ацетилглюкозамина; — остаток аспарагина не должен быть N- или С‑концевой аминокислотой белка. Таким образом, N‑гликозидаза пригодна для дегликозилирования белков млекопитающих, дрожжей и некоторых белков растений.
На Рисунке 2 приведено сравнение активности N‑гликозидазы от Клонинг Фасилити и PNGase F от компании NEB. За 24 минуты PNGase F NEB дегликозилирует столько же фитазы, сколько N‑гликозидаза Клонинг Фасилити за 12 минут. При одинаковой концентрации ферментов активность N-гликозидазы Клонинг Фасилити в два раза выше (1000 ед/мкл), но удельная активность обоих ферментов одинакова.
На Рисунке 2 приведено сравнение активности N‑гликозидазы от Клонинг Фасилити и PNGase F от компании NEB. За 24 минуты PNGase F NEB дегликозилирует столько же фитазы, сколько N‑гликозидаза Клонинг Фасилити за 12 минут. При одинаковой концентрации ферментов активность N-гликозидазы Клонинг Фасилити в два раза выше (1000 ед/мкл), но удельная активность обоих ферментов одинакова.
На Рисунке 2 приведено сравнение активности N‑гликозидазы от Клонинг Фасилити и PNGase F от компании NEB. За 24 минуты PNGase F NEB дегликозилирует столько же фитазы, сколько N‑гликозидаза Клонинг Фасилити за 12 минут. При одинаковой концентрации ферментов активность N-гликозидазы Клонинг Фасилити в два раза выше (1000 ед/мкл), но удельная активность обоих ферментов одинакова.
На Рисунке 2 приведено сравнение активности N‑гликозидазы от Клонинг Фасилити и PNGase F от компании NEB. За 24 минуты PNGase F NEB дегликозилирует столько же фитазы, сколько N‑гликозидаза Клонинг Фасилити за 12 минут. При одинаковой концентрации ферментов активность N-гликозидазы Клонинг Фасилити в два раза выше (1000 ед/мкл), но удельная активность обоих ферментов одинакова.
На Рисунке 2 приведено сравнение активности N‑гликозидазы от Клонинг Фасилити и PNGase F от компании NEB. За 24 минуты PNGase F NEB дегликозилирует столько же фитазы, сколько N‑гликозидаза Клонинг Фасилити за 12 минут. При одинаковой концентрации ферментов активность N-гликозидазы Клонинг Фасилити в два раза выше (1000 ед/мкл), но удельная активность обоих ферментов одинакова.
Рисунок 2.
Сравнение активности коммерческого препарата N‑гликозидазы PNGase F NEB (левая половина) и N‑гликозидазы Клонинг Фасилити (правая половина).
Рисунок 2.
Сравнение активности коммерческого препарата N-гликозидазы PNGase F NEB (левая половина) и N-гликозидазы Клонинг Фасилити (правая половина).
ВАЖНО ОТМЕТИТЬ, что рекомбинантная N‑гликозидаза из Pichia pastoris потенциально может дегликозилировать свои N‑гликозилированные формы. Учитывайте это при анализе количества или структуры отщеплённых олигосахаридных остатков.
ВАЖНО ОТМЕТИТЬ, что рекомбинантная N‑гликозидаза из Pichia pastoris потенциально может дегликозилировать свои N‑гликозилированные формы. Учитывайте это при анализе количества или структуры отщеплённых олигосахаридных остатков.
ВАЖНО ОТМЕТИТЬ, что рекомбинантная N‑гликозидаза из Pichia pastoris потенциально может дегликозилировать свои N‑гликозилированные формы. Учитывайте это при анализе количества или структуры отщеплённых олигосахаридных остатков.
ВАЖНО ОТМЕТИТЬ, что рекомбинантная N‑гликозидаза из Pichia pastoris потенциально может дегликозилировать свои N‑гликозилированные формы. Учитывайте это при анализе количества или структуры отщеплённых олигосахаридных остатков.
ВАЖНО ОТМЕТИТЬ, что рекомбинантная N‑гликозидаза из Pichia pastoris потенциально может дегликозилировать свои N‑гликозилированные формы. Учитывайте это при анализе количества или структуры отщеплённых олигосахаридных остатков.
© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, ул. Миклухо‑Маклая, 16/10
© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, ул. Миклухо‑Маклая, 16/10
© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, ул. Миклухо‑Маклая, 16/10
© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, ул. Миклухо‑Маклая, 16/10
© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, ул. Миклухо‑Маклая, 16/10