Реактивы для ученых

Протеаза KEX2

Реактивы для ученых

Протеаза KEX2

Реактивы для ученых

Протеаза KEX2

Реактивы для ученых

Протеаза KEX2

Реактивы для ученых

Протеаза KEX2

ПРОТЕАЗА KEX2

Катализирует гидролиз пептидной связи после пары аминокислот Lys‑Arg (KR) или Arg‑Arg (RR).

Укороченный вариант с увеличенной устойчивостью к автопротеолизу.

Может использоваться для расщепления фьюзов рекомбинантных белков, имеющих данные сайты узнавания протеазы.

ПРОТЕАЗА KEX2

Катализирует гидролиз пептидной связи после пары аминокислот Lys‑Arg (KR) или Arg‑Arg (RR).

Укороченный вариант с увеличенной устойчивостью к автопротеолизу.

Может использоваться для расщепления фьюзов рекомбинантных белков, имеющих данные сайты узнавания протеазы.

ПРОТЕАЗА KEX2

Катализирует гидролиз пептидной связи после пары аминокислот Lys‑Arg (KR) или Arg‑Arg (RR).

Укороченный вариант с увеличенной устойчивостью к автопротеолизу.

Может использоваться для расщепления фьюзов рекомбинантных белков, имеющих данные сайты узнавания протеазы.

ПРОТЕАЗА KEX2

Катализирует гидролиз пептидной связи после пары аминокислот Lys‑Arg (KR) или Arg‑Arg (RR).

Укороченный вариант с увеличенной устойчивостью к автопротеолизу.

Может использоваться для расщепления фьюзов рекомбинантных белков, имеющих данные сайты узнавания протеазы.

ПРОТЕАЗА KEX2

Катализирует гидролиз пептидной связи после пары аминокислот Lys‑Arg (KR) или Arg‑Arg (RR).

Укороченный вариант с увеличенной устойчивостью к автопротеолизу.

Может использоваться для расщепления фьюзов рекомбинантных белков, имеющих данные сайты узнавания протеазы.

Есть на складе дистрибьютора

Есть на складе дистрибьютора

Есть на складе дистрибьютора

Есть на складе дистрибьютора

Есть на складе дистрибьютора

Описание

Данный фермент получен из метилотрофных дрожжей Pichia pastoris, содержит C‑концевой гистидиновый таг и представлен смесью трех белков массой 93 кДа, 72 кДа и 55 кДа.

Описание

Данный фермент получен из метилотрофных дрожжей Pichia pastoris, содержит C‑концевой гистидиновый таг и представлен смесью трех белков массой 93 кДа, 72 кДа и 55 кДа.

Описание

Данный фермент получен из метилотрофных дрожжей Pichia pastoris, содержит C‑концевой гистидиновый таг и представлен смесью трех белков массой 93 кДа, 72 кДа и 55 кДа.

Описание

Данный фермент получен из метилотрофных дрожжей Pichia pastoris, содержит C‑концевой гистидиновый таг и представлен смесью трех белков массой 93 кДа, 72 кДа и 55 кДа.

Описание

Данный фермент получен из метилотрофных дрожжей Pichia pastoris, содержит C‑концевой гистидиновый таг и представлен смесью трех белков массой 93 кДа, 72 кДа и 55 кДа.

СПЕЦИФИКАЦИИ

Рекомбинантная протеаза Kex2 поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора Kex2 в 150 мкл буфера 20 мМ NaOAc, 2 мМ CaCl2, 0.1% трегалозы, pH = 5.2. Одна фасовка содержит не менее 130 мкг белка с активностью 0.8 единиц.

СПЕЦИФИКАЦИИ

Рекомбинантная протеаза Kex2 поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора Kex2 в 150 мкл буфера 20 мМ NaOAc, 2 мМ CaCl2, 0.1% трегалозы, pH = 5.2. Одна фасовка содержит не менее 130 мкг белка с активностью 0.8 единиц.

СПЕЦИФИКАЦИИ

Рекомбинантная протеаза Kex2 поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора Kex2 в 150 мкл буфера 20 мМ NaOAc, 2 мМ CaCl2, 0.1% трегалозы, pH = 5.2. Одна фасовка содержит не менее 130 мкг белка с активностью 0.8 единиц.

СПЕЦИФИКАЦИИ

Рекомбинантная протеаза Kex2 поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора Kex2 в 150 мкл буфера 20 мМ NaOAc, 2 мМ CaCl2, 0.1% трегалозы, pH = 5.2. Одна фасовка содержит не менее 130 мкг белка с активностью 0.8 единиц.

СПЕЦИФИКАЦИИ

Рекомбинантная протеаза Kex2 поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора Kex2 в 150 мкл буфера 20 мМ NaOAc, 2 мМ CaCl2, 0.1% трегалозы, pH = 5.2. Одна фасовка содержит не менее 130 мкг белка с активностью 0.8 единиц.

Рисунок 1.

Рекомбинантная протеаза Kex2, полученная после металл‑хелатной хроматографии.

Рисунок 1.

Рекомбинантная протеаза Kex2, полученная после металл‑хелатной хроматографии.

Рисунок 1.

Рекомбинантная протеаза Kex2, полученная после металл‑хелатной хроматографии.

Рисунок 1.

Рекомбинантная протеаза Kex2, полученная после металл‑хелатной хроматографии.

Рисунок 1.

Рекомбинантная протеаза Kex2, полученная после металл‑хелатной хроматографии.

Активность

Рекомбинантная протеаза Kex2 Клонинг Фасилити обладает удельной активностью 6 ед/мг. За единицу активности принято количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25°С и pH = 8.0. Для определения активности Kex2 использовали пептидный субстрат, содержащий на C‑конце хромогенную группу pNA (п‑нитроанилин), с максимумом поглощения 405 нм.

В эксперименте по сравнению активности Kex2 от Abcam ab96554 и Kex2 Клонинг Фасилити, препарат Kex2 Клонинг Фасилити демонстрирует активность, близкую к активности Kex2 от Abcam (Рисунок 2).

Активность

Рекомбинантная протеаза Kex2 Клонинг Фасилити обладает удельной активностью 6 ед/мг. За единицу активности принято количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25°С и pH = 8.0. Для определения активности Kex2 использовали пептидный субстрат, содержащий на C‑конце хромогенную группу pNA (п‑нитроанилин), с максимумом поглощения 405 нм.

В эксперименте по сравнению активности Kex2 от Abcam ab96554 и Kex2 Клонинг Фасилити, препарат Kex2 Клонинг Фасилити демонстрирует активность, близкую к активности Kex2 от Abcam (Рисунок 2).

Активность

Рекомбинантная протеаза Kex2 Клонинг Фасилити обладает удельной активностью 6 ед/мг. За единицу активности принято количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25°С и pH = 8.0. Для определения активности Kex2 использовали пептидный субстрат, содержащий на C‑конце хромогенную группу pNA (п‑нитроанилин), с максимумом поглощения 405 нм.

В эксперименте по сравнению активности Kex2 от Abcam ab96554 и Kex2 Клонинг Фасилити, препарат Kex2 Клонинг Фасилити демонстрирует активность, близкую к активности Kex2 от Abcam (Рисунок 2).

Активность

Рекомбинантная протеаза Kex2 Клонинг Фасилити обладает удельной активностью 6 ед/мг. За единицу активности принято количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25°С и pH = 8.0. Для определения активности Kex2 использовали пептидный субстрат, содержащий на C‑конце хромогенную группу pNA (п‑нитроанилин), с максимумом поглощения 405 нм.

В эксперименте по сравнению активности Kex2 от Abcam ab96554 и Kex2 Клонинг Фасилити, препарат Kex2 Клонинг Фасилити демонстрирует активность, близкую к активности Kex2 от Abcam (Рисунок 2).

Активность

Рекомбинантная протеаза Kex2 Клонинг Фасилити обладает удельной активностью 6 ед/мг. За единицу активности принято количество фермента, которое катализирует превращение 1 мкмоль субстрата за 1 мин при 25°С и pH = 8.0. Для определения активности Kex2 использовали пептидный субстрат, содержащий на C‑конце хромогенную группу pNA (п‑нитроанилин), с максимумом поглощения 405 нм.

В эксперименте по сравнению активности Kex2 от Abcam ab96554 и Kex2 Клонинг Фасилити, препарат Kex2 Клонинг Фасилити демонстрирует активность, близкую к активности Kex2 от Abcam (Рисунок 2).

Рисунок 2.

Сравнение активности растворов препаратов протеазы Kex2 от Abcam и Клонинг Фасилити. Концентрация Kex2 от Abcam — 10 мкг/мл, Kex2 от Клонинг Фасилити — 55 мкг/мл.

Рисунок 2.

Сравнение активности растворов препаратов протеазы Kex2 от Abcam и Клонинг Фасилити. Концентрация Kex2 от Abcam — 10 мкг/мл, Kex2 от Клонинг Фасилити — 55 мкг/мл.

Рисунок 2.

Сравнение активности растворов препаратов протеазы Kex2 от Abcam и Клонинг Фасилити. Концентрация Kex2 от Abcam — 10 мкг/мл, Kex2 от Клонинг Фасилити — 55 мкг/мл.

Рисунок 2.

Сравнение активности растворов препаратов протеазы Kex2 от Abcam и Клонинг Фасилити. Концентрация Kex2 от Abcam — 10 мкг/мл, Kex2 от Клонинг Фасилити — 55 мкг/мл.

Рисунок 2.

Сравнение активности растворов препаратов протеазы Kex2 от Abcam и Клонинг Фасилити. Концентрация Kex2 от Abcam — 10 мкг/мл, Kex2 от Клонинг Фасилити — 55 мкг/мл.

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"