Ферменты для белков
Непрозин
Ферменты для белков
Непрозин
Ферменты для белков
Непрозин
Непрозин
Neprosin
Высокоспецифичная эндопротеаза.
Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.
Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.
Непрозин
Neprosin
Высокоспецифичная эндопротеаза.
Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.
Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.
Непрозин
Neprosin
Высокоспецифичная эндопротеаза.
Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.
Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин Фасовка 50 мкг
Цена:
12 500 ₽
Непрозин Фасовка 50 мкг
Цена:
12 500 ₽
Описание
Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз, стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз, но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.
Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.
Описание
Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз, стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз, но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.
Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.
Описание
Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз, стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз, но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.
Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Рисунок 1.
Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.
Рисунок 1.
Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.
Спецификации
Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH=7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.
Спецификации
Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH=7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.
Спецификации
Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH=7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.
Активность
Протеолитическая активность при pH 2‑4, оптимум — 2.5.
Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37‑50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на Рисунке 2.
Активность
Протеолитическая активность при pH 2‑4, оптимум — 2.5.
Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37‑50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на Рисунке 2.
Активность
Протеолитическая активность при pH 2‑4, оптимум — 2.5.
Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37‑50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на Рисунке 2.

Рисунок 2.
Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.
Рисунок 2.
Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.
Дополнительные материалы
Заявка на заказ Непрозина
© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)
Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"



© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)
Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"



© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ



Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)
Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"
© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)
Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"



© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ
Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)
Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"


