Ферменты для белков

Непрозин

Ферменты для белков

Непрозин

Ферменты для белков

Непрозин

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин Фасовка 50 мкг

Цена:

12 500 ₽

Непрозин Фасовка 50 мкг

Цена:

12 500 ₽

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Рисунок 1.

Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.

Рисунок 1.

Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.

Спецификации

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH=7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

Спецификации

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH=7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

Спецификации

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH=7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2‑4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37‑50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на Рисунке 2.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2‑4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37‑50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на Рисунке 2.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2‑4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37‑50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на Рисунке 2.

Рисунок 2.

Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.

Рисунок 2.

Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.

Дополнительные материалы

Инструкция к набору

Инструкция к набору

Инструкция к набору

Заявка на заказ Непрозина

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"