Реактивы для ученых

Непрозин

Реактивы для ученых

Непрозин

Реактивы для ученых

Непрозин

Реактивы для ученых

Непрозин

Реактивы для ученых

Непрозин

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин

Neprosin

Высокоспецифичная эндопротеаза.

Катализирует расщепление белка после пролина, и в некоторых случаях после аланина.

Подходит для масс‑спектрометрических исследований белков, дополняя трипсин в пептидном картировании.

Непрозин Фасовка 50 мкг

Цена:

12 500 ₽

Непрозин Фасовка 50 мкг

Цена:

12 500 ₽

Непрозин Фасовка 50 мкг

Цена:

12 500 ₽

Непрозин Фасовка 50 мкг

Цена:

12 500 ₽

Непрозин Фасовка 50 мкг

Цена:

12 500 ₽

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Описание

Непрозин — рекомбинантный протеолитический фермент из Nepenthes ventrata с массой 27.5 кДа (Рисунок 1), получен в метилотрофных дрожжах Pichia pastoris. Относится к классу глутаминовых протеаз,  стабилен в сильнокислых условиях, не ингибируется большинством ингибиторов протеаз,  но присутствие пепстатина снижает активность на 50%.

Стандартные ферменты, используемые в протеомике (например, трипсин и химотрипсин), показывают низкую эффективность расщепления белков, если вблизи их сайта узнавания (особенно в положениях P3‑P’1) находится остаток пролина. Такая особенность приводит к образованию длинных, нерасщепленных пептидов, что, в свою очередь, снижает полноту картирования белка. Частичный предварительный гидролиз целевых белков с помощью непрозина позволяет эффективно преодолеть эту проблему.

Рисунок 1.

Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.

Рисунок 1.

Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.

Рисунок 1.

Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.

Рисунок 1.

Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.

Рисунок 1.

Рекомбинантный непрозин Клонинг Фасилити.

СПЕЦИФИКАЦИЯ

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH = 7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

СПЕЦИФИКАЦИЯ

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH = 7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

СПЕЦИФИКАЦИЯ

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH = 7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

СПЕЦИФИКАЦИЯ

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH = 7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

СПЕЦИФИКАЦИЯ

Рекомбинантный непрозин поставляется в виде препарата, полученного путем лиофильной сушки раствора белка в буфере 20 мМ Bis‑Tris, 80 мМ NaCl, pH = 7.2. Одна фасовка содержит не менее 50 мкг белка.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2 ‑ 4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37 ‑ 50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на рисунке 2.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2 ‑ 4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37 ‑ 50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на рисунке 2.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2 ‑ 4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37 ‑ 50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на рисунке 2.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2 ‑ 4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37 ‑ 50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на рисунке 2.

Активность

Протеолитическая активность при pH 2 ‑ 4, оптимум — 2.5.

Протеолиз анализируемого белка рекомендуется проводить при температуре 37 ‑ 50°С, использовать массовое соотношение непрозин : субстрат в диапазоне 1:5 ‑ 1:50 (подбирается эмпирически). Эффективность гидролиза различных белков показана на рисунке 2.

Рисунок 2.

Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.

Рисунок 2.

Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.

Рисунок 2.

Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.

Рисунок 2.

Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.

Рисунок 2.

Протеолиз под действием непрозина. Использованное соотношение непрозин : белок — 1:10, температура 37°С, pH 2.5, длительность инкубации 90 минут. К‑ — белок без добавления непрозина, ‑DTT — проба без добавления DTT, +DTT — проба с добавлением DTT.

Дополнительные материалы

Дополнительные материалы

Дополнительные материалы

Дополнительные материалы

Дополнительные материалы

Заявка на заказ Непрозина

Заявка на заказ Непрозина

Заявка на заказ Непрозина

Заявка на заказ Непрозина

Заявка на заказ Непрозина

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"

© КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ

Москва, территория ИБХ РАН, улица Миклухо‑Маклая, 16/10 (на Яндекс Картах)

Почтовый адрес: 117437 Москва, а/я 18, АО "КЛОНИНГ ФАСИЛИТИ"